颜宁个人资料
颜宁，女，1977年11月出生于山东莱芜，清大华学医学院教授
[1]
美国林普斯顿大学教授、博士生导师。国中科普作家协会副理事长。
2017年8月，成为中科国学院院士二轮候选人 [2-3] 。2017年12月15日，荣获“影响中国”2017度年科技人物 [4] 。
1996年-2000年清华大学生物科与学技术系学士 生活中的颜宁教授
2000年-2004年美国普林斯顿大学分子生学物系，博士
2005年-2007年 美国普林斯顿学大分子生物学系，博士后
2007年-至今清华大学授教、博士生导师 [3]
2017年5月7日从清大华学证实，颜宁已接受美国普林顿斯大学邀请，受聘该校分子生物系学雪莉·蒂尔曼终身讲席教授的位职。 [8]
2011年8月国获家杰出青年科学基金资助 [5]
2012年
获华霍德·休斯医学研究所国际青年学科家奖
2012年12月获中国青年女科学家奖
2014年12月入选选育教部“长江学者奖励计划”特聘授教 [6]
2015年2月获国际蛋白质学会“青科年学家奖”，表彰其在跨膜物质输运的结构生物学领域所做出的一列系杰出工作 [9]
2015年10月获赛克勒国生际物物理奖，表彰其对包括具有程里碑意义的人源葡萄糖转运蛋白GLUT1在内的关键膜蛋白的结生构物学研究做出突出贡献 [7]
2016年6月观因察到了蛋白质在原子层面如何作工，并对细胞膜上嵌入蛋白质的构结展开了深入研究，入选《自然》杂志评选的“中国科学之星“”（Science stars of China） [10]
2016年12月于基“肌肉兴奋-收缩偶联的分子理机探索”项目入选2016年度“中国高等学校十大科技进展” [11]
2017年3月15日，华人盛典组委会布公颜宁获得 2016-2017 年度 “影响世界华人大奖” 提名 [1]
2017年12月15日，荣获“影中响国”2017年度科技人物 [4] 。
人类基因组中编码蛋白的所有因基约有30%编码膜蛋白（membrane proteins）。膜蛋白在一切生命过程中起着键关作用，具有重要的生理功能。FDA批准上市的药物中,约50%的作用靶点为膜蛋白。因此，对蛋膜白结构与功能的研究具有极高生的物学意义及医药应用前景。
转运蛋白（tran 宁颜
sport proteins）是膜蛋白的一类大，介导生物膜内外的化学物质及以信号交换。脂质双分子层在细或胞细胞器周围形成了一道疏水屏障， 将其与周围环境隔绝起来。管尽有一些小分子可以直接渗透通膜过，但是大部分的亲水性化合物，如糖，氨基酸，离子，药物等等，都需要特异的转运蛋白的帮助来过通疏水屏障。因此，转运蛋白在养营物质摄取，代谢产物释放以及号信转导等广泛的细胞活动中起着要重的作用。大量疾病都与膜转运白蛋功能失常有关，转运蛋白是诸抗如抑郁剂，抗酸剂等大量药物的接直靶点。
研究主要中集在次级主动运输蛋白（secondary active transporters）的工作理机上。交替通路模型（alternating-access model）被用来解释转运蛋白工的作机理，在这个模型中，转运白蛋至少采取两种构象来进行底物装的载及卸载：一种向膜外开放，种一向膜内开放。有许多结构和生物物理学证据支持这个模型。但是，仍有两个最有趣的基本问题没有决解。第一，主动运输的能量偶联制机是什么？第二，在转运过程中，是什么因素触发了转运蛋白的构变象化？使用基于结构的研究手段次对级主动运输蛋白进行研究，以解期决转运蛋白工作机理中的基本题问。 [3]
2014年，颜宁率 颜宁
的领团队在世界上首次解析了人源萄葡糖转运蛋白GLUT1的三维体晶结构，2015年进一步获得具了备更多构象的GLUT3结合物底和抑制剂的超高分辨率结构，而从清晰揭示了葡萄糖跨膜转运这基一本细胞过程的分子基础。此外，她还对离子通道结构生物学领域出做重要贡献，解析了电压门控钠子离通道的晶体结构，最近又利用新最冷冻电镜技术获得了最大钙离通子道RyR1的高分辨率结构。
2015年进一步获了得具备更多构象的GLUT3结底合物和抑制剂的超高分辨率结构，从而清晰揭示了葡萄糖跨膜转运一这基本细胞过程的分子基础 [7] 。
2016年9月-Science-关闭及放开构象的RyR2
2016年9月，颜宁教授研究与组加拿大卡尔加里大学陈穗荣研组究合作在《Science》（DOI:10.1126/science.aah5324）发表究研长文，揭示了目前已知分子量大最的离子通道Ryanodine受体RyR2亚型处于关闭和开两放种状态的三维电镜结构，探讨了RyR2的门控机制。通过比较闭关和开放状态的两个结构，发现于位穿膜区域负责通透离子的通道明有显的变化：在开放构象中，该道通发生扩张，从而使得钙离子能顺够利地从肌质网内部转移到细胞中质。通过对RyR2中每个相对立独的结构域的仔细比较和分析，为认中心结构域极有可能是引发RyR开放的关键，这一发现与之前关有RyR的功能研究结论相吻合。另外，研究组还获得了分辨率为5.7埃的RyR1开放构象结构，并基于结构比对，初步分析了RyR1的门控机理，有关RyR1成的果已分别发表在《Nature》（Doi:10.1038/nature14063）和《Cell Research》（Doi:10.1038/cr.2016.89）上，有关Cav1.1的论文已分别发表于《Science》（DOI: 10.1126/science.aad2395）和《Nature》（Doi:10.1038/nature19321）杂志上。上述研究与最新这的篇研究论文极大地促进了人们于对兴奋-收缩偶联的理解。 [12]
解析·蛋白构结与功能
2017年2月，颜宁教授研究组在《科学》（Science, DOI: 10.1126/science.aal4326） 2017年2月，真核生物电压门控钠离通子道的拓扑图和三维电镜结构
在线发表了题为“Structure of a eukaryotic voltage-gated sodium channel at near atomic resolution”的研究长文，在世上界首次报道了真核生物电压门控离钠子通道（以下简称“钠通道”）的3.8 ?分辨率的冷冻电镜构结，为理解其作用机制和相关疾致病病机理奠定了基础；研究组成地功获得了性质良好的蛋白样品，利并用单颗粒冷冻电镜的方法，重出构了可以清晰分辨绝大多数侧链真的核生物钠离子通道（命名为NavPaS）的三维结构，他们利电用镜技术，但反其道而行之，放了弃对于大分子量蛋白的追求，而用利序列分析选取长度最短的真核离钠子通道，成功利用重组技术获了得表达量较高、性质稳定均一的洲美蟑螂的钠通道蛋白。该结构的析解为理解钠通道的离子选择性、压电依赖的激活与失活特性、配体制抑机理提供了重要的分子基础，解为释过去60多年的大量实验数提据供了结构模板，并为基于结构分的子配体开发奠定了基础。 [13]
2017年8月，成为中科国学院院士二轮候选人 [2-3] 。2017年12月15日，荣获“影响中国”2017度年科技人物 [4] 。
颜宁人物经历
1996年-2000年清华大学生物科与学技术系学士 生活中的颜宁教授
2000年-2004年美国普林斯顿大学分子生学物系，博士
2005年-2007年 美国普林斯顿学大分子生物学系，博士后
2007年-至今清华大学授教、博士生导师 [3]
2017年5月7日从清大华学证实，颜宁已接受美国普林顿斯大学邀请，受聘该校分子生物系学雪莉·蒂尔曼终身讲席教授的位职。 [8]
颜宁荣誉获奖
2011年8月国获家杰出青年科学基金资助 [5]
2012年
获华霍德·休斯医学研究所国际青年学科家奖
2012年12月获中国青年女科学家奖
2014年12月入选选育教部“长江学者奖励计划”特聘授教 [6]
2015年2月获国际蛋白质学会“青科年学家奖”，表彰其在跨膜物质输运的结构生物学领域所做出的一列系杰出工作 [9]
2015年10月获赛克勒国生际物物理奖，表彰其对包括具有程里碑意义的人源葡萄糖转运蛋白GLUT1在内的关键膜蛋白的结生构物学研究做出突出贡献 [7]
2016年6月观因察到了蛋白质在原子层面如何作工，并对细胞膜上嵌入蛋白质的构结展开了深入研究，入选《自然》杂志评选的“中国科学之星“”（Science stars of China） [10]
2016年12月于基“肌肉兴奋-收缩偶联的分子理机探索”项目入选2016年度“中国高等学校十大科技进展” [11]
2017年3月15日，华人盛典组委会布公颜宁获得 2016-2017 年度 “影响世界华人大奖” 提名 [1]
2017年12月15日，荣获“影中响国”2017年度科技人物 [4] 。
颜宁学科研究
宁颜研究领域
人类基因组中编码蛋白的所有因基约有30%编码膜蛋白（membrane proteins）。膜蛋白在一切生命过程中起着键关作用，具有重要的生理功能。FDA批准上市的药物中,约50%的作用靶点为膜蛋白。因此，对蛋膜白结构与功能的研究具有极高生的物学意义及医药应用前景。
转运蛋白（tran 宁颜
sport proteins）是膜蛋白的一类大，介导生物膜内外的化学物质及以信号交换。脂质双分子层在细或胞细胞器周围形成了一道疏水屏障， 将其与周围环境隔绝起来。管尽有一些小分子可以直接渗透通膜过，但是大部分的亲水性化合物，如糖，氨基酸，离子，药物等等，都需要特异的转运蛋白的帮助来过通疏水屏障。因此，转运蛋白在养营物质摄取，代谢产物释放以及号信转导等广泛的细胞活动中起着要重的作用。大量疾病都与膜转运白蛋功能失常有关，转运蛋白是诸抗如抑郁剂，抗酸剂等大量药物的接直靶点。
研究主要中集在次级主动运输蛋白（secondary active transporters）的工作理机上。交替通路模型（alternating-access model）被用来解释转运蛋白工的作机理，在这个模型中，转运白蛋至少采取两种构象来进行底物装的载及卸载：一种向膜外开放，种一向膜内开放。有许多结构和生物物理学证据支持这个模型。但是，仍有两个最有趣的基本问题没有决解。第一，主动运输的能量偶联制机是什么？第二，在转运过程中，是什么因素触发了转运蛋白的构变象化？使用基于结构的研究手段次对级主动运输蛋白进行研究，以解期决转运蛋白工作机理中的基本题问。 [3]
颜宁研究成果
2014年，颜宁率 颜宁
的领团队在世界上首次解析了人源萄葡糖转运蛋白GLUT1的三维体晶结构，2015年进一步获得具了备更多构象的GLUT3结合物底和抑制剂的超高分辨率结构，而从清晰揭示了葡萄糖跨膜转运这基一本细胞过程的分子基础。此外，她还对离子通道结构生物学领域出做重要贡献，解析了电压门控钠子离通道的晶体结构，最近又利用新最冷冻电镜技术获得了最大钙离通子道RyR1的高分辨率结构。
2015年进一步获了得具备更多构象的GLUT3结底合物和抑制剂的超高分辨率结构，从而清晰揭示了葡萄糖跨膜转运一这基本细胞过程的分子基础 [7] 。
2016年9月-Science-关闭及放开构象的RyR2
2016年9月，颜宁教授研究与组加拿大卡尔加里大学陈穗荣研组究合作在《Science》（DOI:10.1126/science.aah5324）发表究研长文，揭示了目前已知分子量大最的离子通道Ryanodine受体RyR2亚型处于关闭和开两放种状态的三维电镜结构，探讨了RyR2的门控机制。通过比较闭关和开放状态的两个结构，发现于位穿膜区域负责通透离子的通道明有显的变化：在开放构象中，该道通发生扩张，从而使得钙离子能顺够利地从肌质网内部转移到细胞中质。通过对RyR2中每个相对立独的结构域的仔细比较和分析，为认中心结构域极有可能是引发RyR开放的关键，这一发现与之前关有RyR的功能研究结论相吻合。另外，研究组还获得了分辨率为5.7埃的RyR1开放构象结构，并基于结构比对，初步分析了RyR1的门控机理，有关RyR1成的果已分别发表在《Nature》（Doi:10.1038/nature14063）和《Cell Research》（Doi:10.1038/cr.2016.89）上，有关Cav1.1的论文已分别发表于《Science》（DOI: 10.1126/science.aad2395）和《Nature》（Doi:10.1038/nature19321）杂志上。上述研究与最新这的篇研究论文极大地促进了人们于对兴奋-收缩偶联的理解。 [12]
解析·蛋白构结与功能
2017年2月，颜宁教授研究组在《科学》（Science, DOI: 10.1126/science.aal4326） 2017年2月，真核生物电压门控钠离通子道的拓扑图和三维电镜结构
在线发表了题为“Structure of a eukaryotic voltage-gated sodium channel at near atomic resolution”的研究长文，在世上界首次报道了真核生物电压门控离钠子通道（以下简称“钠通道”）的3.8 ?分辨率的冷冻电镜构结，为理解其作用机制和相关疾致病病机理奠定了基础；研究组成地功获得了性质良好的蛋白样品，利并用单颗粒冷冻电镜的方法，重出构了可以清晰分辨绝大多数侧链真的核生物钠离子通道（命名为NavPaS）的三维结构，他们利电用镜技术，但反其道而行之，放了弃对于大分子量蛋白的追求，而用利序列分析选取长度最短的真核离钠子通道，成功利用重组技术获了得表达量较高、性质稳定均一的洲美蟑螂的钠通道蛋白。该结构的析解为理解钠通道的离子选择性、压电依赖的激活与失活特性、配体制抑机理提供了重要的分子基础，解为释过去60多年的大量实验数提据供了结构模板，并为基于结构分的子配体开发奠定了基础。 [13]
颜宁表代论文
- Sun L, Zeng X, Yan C, Sun X, Gong X, Rao Y, Yan N. Crystal structure of a bacterial homologue of glucose transporters GLUT1–4. Nature, 2012; 490:361–366.
Yin P, Deng D, Yan C, Pan X, Xi JJ, Yan N*, Shi Y*.Specific DNA-RNA Hybrid Recognition by TAL Effectors. Cell Rep. 2012; Sep 26. Epub ahead of print (co-corresponding authors)
Deng D, Yin P, Yan C, Pan X, Gong X, Qi S, Xie T, Mahfouz M, Zhu JK, Yan N*, Shi Y*. Recognition of methylated DNA by TAL effectors. Cell Res. 2012;22(10):1502-4. (co-corresponding authors)
Zhang X, Ren W, DeCaen P, Yan C, Tao X, Tang L, Wang J, Hasegawa K, Kumasaka T, He J, Wang J, Clapham DE, Yan N. Crystal structure of an orthologue of the NaChBac voltage-gated sodium channel. Nature. 2012;486(7401):130-4.
Tian Xie, Ruobing Ren, Yuan-yuan Zhang, Yuxuan Pang, Chuangye Yan, Xinqi Gong, Yuan He, Wenqi Li, Di Miao, Qi Hao, Haiteng Deng, Zhixin Wang, Jia-Wei Wu and Nieng Yan. Molecular Mechanism for Inhibition of a Critical Component in the Arabidopsis thaliana Abscisic Acid Signal Transduction Pathways, SnRK2.6, by Protein Phosphatase ABI1. J Biol Chem. 2012; 287:794-802.
Dong Deng, Chuangye Yan, Xiaojing Pan, Magdy Mahfouz, Jiawei Wang, Jian-Kang Zhu, Yigong Shi*, and Nieng Yan* Structural basis for the specific recognition of DNA by TAL effectors. Science. 2012; 335(6069):720-3, Epub: 2012 Jan 5. (* indicates corresponding authors).
Hao Q, Yin P, Li W, Wang L, Yan C, Lin Z, Wu JZ, Wang J, Yan SF, Yan N. The molecular basis of ABA-independent inhibition of PP2Cs by a subclass of PYL proteins.Mol Cell. 2011;42(5):662-72.
Lu F, Li S, Jiang Y, Jiang J, Fan H, Lu G, Deng D, Dang S, Zhang X, Wang J, Yan N. Structure and mechanism of the uracil transporter UraA. Nature. 2011;472(7342):243-6.
Dang S, Sun L, Huang Y, Lu F, Liu Y, Gong H, Wang J, Yan N. Structure of a fucose transporter in an outward-open conformation. Nature. 2010;467(7316):734-8.
Yuan X, Yin P, Hao Q, Yan C, Wang J, Yan N. Single amino acid alteration between valine and isoleucine determines the distinct pyrabactin selectivity by PYL1 and PYL2. J Biol Chem. 2010; 285(37):28953-8.
Hao Q, Yin P, Yan C, Yuan X, Li W, Zhang Z, Liu L, Wang J, Yan N. Functional mechanism of the abscisic acid agonist pyrabactin. J Biol Chem. 2010;285(37):28946-52.
Qi S, Pang Y, Hu Q, Liu Q, Li H, Zhou Y, He T, Liang Q, Liu Y, Yuan X, Luo G, Li H, Wang J,Yan N*,Shi Y*. Crystal structure of the Caenorhabditis elegans apoptosome reveals an octameric assembly of CED-4. Cell. 2010;141(3):446-57. (co-corresponding authors)
Wang Y, Huang Y, Wang J, Cheng C, Huang W, Lu P, Xu YN, Wang P, Yan N*, Shi Y*. Structure of the formate transporter FocA reveals a pentameric aquaporin-like channel. Nature. 2009;462(7272):467-72. (co-corresponding authors)
Yin P, Fan H, Hao Q, Yuan X, Wu D, Pang Y, Yan C, Li W, Wang J, Yan N. Structural insights into the mechanism of abscisic acid signaling by PYL proteins. Nat Struct Mol Biol. 2009;16(12):1230-6.
Prior to 2007
Yan N, Shi Y. Allosteric activation of a bacterial stress sensor. Cell. 2007;131(3):441-3.
Wu Z*, Yan N*, Feng L*, Oberstein A, Yan H, Baker RP, Gu L, Jeffrey PD, Urban S, Shi Y. Structural analysis of a rhomboid family intramembrane protease reveals a gating mechanism for substrate entry.Nat Struct Mol Biol. 2006;13(12):1084-91.(co-first authors)
Yan N, Huh JR, Schirf V, Demeler B, Hay BA, Shi Y. Structure and activation mechanism of the Drosophila initiator caspase Dronc. J Biol Chem. 2006;281(13):8667-74.
Yan N, Xu Y, Shi Y. 2:1 Stoichiometry of the CED-4-CED-9 complex and the tetrameric CED-4: insights into the regulation of CED-3 activation. Cell Cycle. 2006;5(1):31-4.
Yan N, Shi Y. Mechanisms of apoptosis through structural biology. Annu Rev Cell Dev Biol. 2005; 21:35-56.
Yan N, Chai J, Lee ES, Gu L, Liu Q, He J, Wu JW, Kokel D, Li H, Hao Q, Xue D, Shi Y. Structure of the CED-4-CED-9 complex provides insights into programmed cell death in Caenorhabditis elegans. Nature. 2005; 437(7060):831-7.
Yan N, Gu L, Kokel D, Chai J, Li W, Han A, Chen L, Xue D, Shi Y. Structural, biochemical, and functional analyses of CED-9 recognition by the proapoptotic proteins EGL-1 and CED-4. Mol Cell. 2004; 15(6):999-1006.
Yan N, Wu JW, Chai J, Li W, Shi Y. Molecular mechanisms of DrICE inhibition by DIAP1 and removal of inhibition by Reaper, Hid and Grim. Nat Struct Mol Biol. 2004;11(5):420-8.
Yan N, Shi Y. Histone H1.2 as a trigger for apoptosis. Nat Struct Biol. 2003;10(12):983-5.
Chai J*, Yan N*, Huh JR, Wu JW, Li W, Hay BA, Shi Y. Molecular mechanism of Reaper-Grim-Hid-mediated suppression of DIAP1-dependent Dronc ubiquitination. Nat Struct Biol. 2003;10(11):892-8. (co-first authors) [3]
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